A estreptavidina é uma proteína tetramérica expressa em Streptomyces avidinii. Devido à sua alta afinidade pela vitamina H-biotina, a estreptavidina é habitualmente usada nos campos da biologia molecular e da biotecnologia. O Strep-tag foi originalmente selecionado de uma biblioteca genética para se ligar particularmente a uma versão de "núcleo" truncada proteoliticamente de estreptavidina. Com o passar dos anos, o Strep-tag foi otimizado sistemicamente, para permitir uma maior flexibilidade na escolha do local attachment. Além disso, seu parceiro de interação, estreptavidina, foi além disso otimizado para aumentar a capacidade de ligação de peptídeo, o que resultou no desenvolvimento de Strep-Tactin. A afinidade de ligação de Strep-tag a Strep-Tactin é quase 100 vezes maior do que a Streptavidin. O chamado sistema Strep-tag, consistindo em Strep-tag e Strep-Tactin, provou ser útil em particular para o isolamento funcional e exame de complexos de proteínas em pesquisa de proteoma.
Imagem 273A | Bandeja com uma pilha composta de cima para baixo por um peso, toalhas de papel, membrana de nitrocelulose ou náilon, gel, solução salina e uma placa de vidro. | Thomasione / Public domain | Page URL : (https://commons.wikimedia.org/wiki/File:Aufbau_Southern-Blot.jpg) from Wikimedia Commons
Autor : Yavor Mendel
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